1.一种GLP-1多肽或其类似物的MFH融合蛋白，其特征在于结构式为：

MFH-DP-H6-E7-PEP；其中，MFH为蛋白融合载体；DP为L-天冬氨酸-L-脯氨酸序列；H6为组氨酸标签，序列为L-组氨酸1-L-组氨酸2-L-组氨酸3-组氨酸4-L-组氨酸5-L-组氨酸

6；E7为专一性蛋白酶切位点，其序列为：L-谷氨酸1-L-天冬氨酸2-L-亮氨酸3-L-酪氨酸

4-L-苯丙氨酸5-L-谷氨酰胺6-L-X，X为除脯氨酸以外的任意L-型氨基酸；PEP为GLP-1多肽或其类似物，GLP-1的类似物包括R34，GLP-1多肽和R34的氨基酸序列分别如SEQ ID NO.1和2所示。

2.权利要求1所述的GLP-1多肽或其类似物的MFH融合蛋白的制备方法，其特征在于包括如下步骤：（1）将编码DP-H6-E7-PEP的DNA序列连接到pMFH质粒上构建GLP-1多肽或其类似物的原核表达质粒pMFH-PEP；

（2）将pMFH-PEP质粒转化到大肠杆菌BL21中得到表达融合蛋白MFH-DP-H6-E7-PEP的工程菌；

（3）融合蛋白表达：将表达MFH-DP-H6-E7-PEP的工程菌培养至菌液OD600达到0.9～

1.0时，添加诱导剂IPTG或乳糖继续发酵6小时以上，融合蛋白表达在包涵体中。

3.根据权利要求2所述的GLP-1多肽或其类似物的MFH融合蛋白的制备方法，其特征在于：诱导剂为IPTG时，融合蛋白表达的方法为：将表达融合蛋白MFH-DP-H6-E7-PEP的工程菌接种于LB中，37℃培养到OD600值达到0.9～1.0时，添加诱导剂IPTG，终浓度为0.6～

3mM，继续发酵10～12小时；

诱导剂为乳糖时，融合蛋白表达的方法为：将表达融合蛋白MFH-DP-H6-E7-PEP的工程菌接种于发酵培养基中，37℃培养到OD600值达到0.9～1.0时，加入诱导前补液；1小时后，先后再加入乳糖诱导液、乳糖后补料液，继续发酵培养8～16小时；发酵培养基为：葡萄糖

5g/L、酵母浸膏15g/L、酪蛋白水解物20g/L、氯化钠5g/L、硫酸铵1g/L、磷酸氢二钾5g/L、磷酸二氢钾2g/L、柠檬酸1g/L、硫酸镁0.5g/L，微量元素溶液1mL/L，用去离子水配制初始pH

6.5～8.0；微量元素溶液为：硫酸亚铁3.2g/L、氯化亚锰1g/L、硝酸钴1.5g/L、氯化钙1g/L、氯化铜0.05～0.5g/L、硫酸锌0.4g/L、硼酸0.3g/L和钼酸钠0.8～4.2g/L溶于1mol/L盐酸中；诱导前补液为：葡萄糖300g/L、硫酸镁12g/L、氯化铵45g/L，用去离子水配制；乳糖诱导液为：乳糖180g/L、酵母浸膏180g/L、硫酸镁7g/L，用去离子水配制；诱导后补料液为：甘油300g/L、乳糖75g/L、硫酸镁7g/L，用去离子水配制。

4.根据权利要求2所述的GLP-1多肽或其类似物的MFH融合蛋白的制备方法，其特征在于还包括乙醇沉淀纯化，乙醇沉淀纯化包括如下步骤：（1）离心收集上述诱导表达的菌体，再用含6M尿素的PBS缓冲液重悬菌体后进行破碎，离心收集总蛋白上清液；

（2）往总蛋白上清液中加入等体积乙醇沉淀2～8小时，离心弃沉淀获取一次乙醇上清液；

（3）往一次乙醇上清液中加入等体积乙醇第二次沉淀8～12小时，离心弃上清液，沉淀为纯化的GLP-1多肽或其类似物的MFH融合蛋白。

5.根据权利要求4所述的GLP-1多肽或其类似物的MFH融合蛋白的制备方法，其特征在于：所述的乙醇沉淀纯化包括如下步骤：（1）5000～6000转/分离心15～30min收集诱导表达的菌体，用含6M尿素的PBS缓冲液重悬菌体，搅拌30分钟，重悬液经超声波短暂预处理1分钟，再经高压均质机处理破粹细胞，细胞破粹液经12000转/分离心20～30分钟，获取总蛋白上清液；

（2）往总蛋白上清液中加入等体积乙醇于-20℃沉淀2～8小时，12000转/分离心

20～30分钟，弃沉淀获取一次乙醇上清液；

（3）往一次乙醇上清液中加入等体积乙醇于-20℃第二次沉淀8～12小时，12000转/分离心20～30分钟，弃上清液，沉淀为纯化的GLP-1多肽或其类似物的MFH融合蛋白。

6.一种制备GLP-1多肽或其类似物的方法，其特征在于包括如下步骤：

（1）将纯化的GLP-1多肽或其类似物的MFH融合蛋白溶解于50～60%甲酸溶液，45～

50℃保温36～56小时至水解完全；

（2）旋蒸浓缩甲酸水解液，调pH值至7.5～8.0，加入尿素、咪唑和PBS使体系为含

6M尿素和5mM咪唑的pH 7.5～8.0的1×PBS溶液，离心去沉淀，上清液含带组氨酸标签的多肽P-H6-E7-PEP；

（3）上清液用Ni-NTA亲和层析纯化，用含6M尿素的磷酸缓冲液洗涤3-5次，再用不含尿素的磷酸缓冲液洗涤3-5次，最后用含150mM咪唑的磷酸缓冲液洗脱；

（4）往洗脱液中加E7蛋白酶水解3～8小时，蛋白酶水解液用磷酸缓冲液透析8～12小时，直接上样Ni-NTA柱去除蛋白酶和组氨酸标签，流出液为多肽盐溶液；

（5）调节多肽盐酸液pH值至3.5以下，SepPak C18反相树酯层析柱用含2%醋酸或甲酸的10%乙腈溶液预处理；酸化后的多肽盐溶液上样预处理过的SepPak C18反相树酯层析柱，用含2%醋酸或甲酸的10%乙腈溶液洗涤除盐，洗涤体积为柱体积的3～5倍；用含50%的乙腈溶液洗脱，洗脱体积为柱体积的2～3倍；洗脱液经过旋蒸浓缩，冻干，得到初纯化的目的多肽；

或将纯化的GLP-1多肽或其类似物的MFH融合蛋白用Tris-HCl溶液稀释溶解后，直接用E7蛋白酶水解制备GLP-1多肽或其类似物。

7.根据权利要求6所述的制备GLP-1多肽或其类似物的方法，其特征在于：步骤（4）中所述的E7蛋白酶为如SEQ ID NO.3所示的Tev蛋白酶或该Tev蛋白酶变种S219A、G148L或L33A，带组氨酸标签；E7蛋白酶的加入量为0.5mg E7/mg多肽。

8.根据权利要求6所述的制备GLP-1多肽或其类似物的方法，其特征在于：还包括利用C18反相层析柱对初纯化的多肽进行精制，具体包括如下步骤：初纯化的GLP-1多肽或其类似物用含2%醋酸或甲酸的10%乙腈溶液溶解和过滤，C18反相层析柱用含2%醋酸或甲酸的10%乙腈溶液预处理；肽溶液上样预处理过的C18反相层析柱，用10～70%线性梯度洗脱，收集目标多肽组分，旋蒸浓缩，冻干。

9.权利要求1所述的融合蛋白、权利要求2-5任一项所述的融合蛋白的制备方法或权利要求6-8任一项所述的制备GLP-1多肽或其类似物的方法在制备治疗2-型糖尿病多肽药物制剂中的应用。

10.根据权利要求9所述的应用，其特征在于：在制备利拉鲁肽前体多肽或利拉鲁肽中的应用。